تايروسيناز

monophenol monooxygenase
معرفات
أسماء بديلة	tyrosinase, monophenol oxygenase, monophenol oxidase, monophenolase, monophenol, dihydroxy-L-phenylalanine oxygen oxidoreductase, monophenol monooxidase, polyaromatic oxidase, monophenol,L-dopa:oxygen oxidoreductase, L-tyrosine monooxygenase, monophenol dihydroxyphenylalanine:oxygen oxidoreductase, N-acetyl-6-hydroxytryptophan oxidase, tyrosine-dopa oxidase, polyphenolase
معرفات خارجية
تماثلات متسلسلة
	n/a
	n/a
	n/a
	n/a
	n/a
	n/a
	ويكي بيانات
اعرض/عدّل إنسان

تايروسيناز أو تيروسيناز^[1] هو إنزيم أكسيداز المسؤول عن تحديد التفاعل المكون للميلانين في جسم الإنسان.^[2]^[3]^[4] التيروسيناز هو إنزيم يحتوي على النحاس وهو موجود في الأنسجة النباتية والحيوانية، ويحفّز هذا الإنزيم عملية إنتاج الميلانين وصبغات أخرى من التيروسين عن طريق الأكسدة. التيروسيناز موجود في الجسيمات الميلانينية والتي تصنعها الخلايا الميلانينية في الجلد. يرمّز إنيزم التيروسيناز في جسم الإنسان بواسطة الجين TYR.^[5]

التفاعل المحفَّز

يجري التيروسيناز عملية الأكسدة على الفينولات مثل التيروسين والدوبامين باستخدام جزيئة الأكسجين. يتكون البنزوكوينون بوجود الكاتيكول، فيزال الهيدروجين من الكاتيكول ليتحد مع الأكسجين مكونًا الماء.

الموقع الفعال

تتفاعل ذرتا النحاس في الموقع الفعال لإنزيم التيروسيناز مع جزيئة الأكسجين لتكوين مركب وسطي شديد الفعالية، والذي يؤكسد بدوره ركيزة الإنزيم. يعمل التيروسيناز بطريقة مشابهة لعمل الكاتيكول أكسيدز، وهو صنف من أصناف إنزيمات الأكسيديز الحاوية على النحاس. ويجتمع التيروسيناز مع الكاتيكول أكسيداز تحت الاسم بوليفينول أكسيديز.

المثبطات

المثبطات المعروفة للتيروسيناز تشمل:^[6]

التركيب البلوري للتيروسيناز المشتق من متسلسلة بكتيرية في معقد يدعى ببروتين كادي.^[7] يظهر التيروسيناز فقط في جميع النماذج، وتظهر ذرات النحاس باللون الأخضر والسطح الجزيئي باللون الأحمر. يظهر الحمض الأميني هستيدين في النموذجين D و E على هيئة خط أزرق. كل ذرة نحاس في الموقع الفعال في النموذج E تتناسق مع ثلاثة جزيئات من الهستيدين لتكوين مركز نحاس ثلاثي الترابط. ويمكن مشاهدة الموقع الفعال لهذا البروتين في النموذجين C و D في الجزء المتكون على السطح الجزيئي للجزيئة.

المصادر

^ معجم مصطلحات علم الحشرات (بالعربية والإنجليزية)، القاهرة: مجمع اللغة العربية بالقاهرة، 2012، ص. 442، OCLC:1227786909، QID:Q124360300
^ "معلومات عن تايروسيناز على موقع pfam.xfam.org". pfam.xfam.org. مؤرشف من الأصل في 2019-12-14.
^ "معلومات عن تايروسيناز على موقع genenames.org". genenames.org. مؤرشف من الأصل في 2019-11-21.
^ "معلومات عن تايروسيناز على موقع identifiers.org". identifiers.org. مؤرشف من الأصل في 2019-12-14.
^ Barton DE، Kwon BS، Francke U (يوليو 1988). "Human tyrosinase gene, mapped to chromosome 11 (q14----q21), defines second region of homology with mouse chromosome 7". Genomics. ج. 3 ع. 1: 17–24. DOI:10.1016/0888-7543(88)90153-X. PMID:3146546.
^ Pillaiyar T، Manickam M، Namasivayam V (ديسمبر 2017). "Skin whitening agents: medicinal chemistry perspective of tyrosinase inhibitors". Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. ج. 32 ع. 1: 403–425. DOI:10.1080/14756366.2016.1256882. PMC:6010116. PMID:28097901.
^ ببب: 1WX3; Matoba Y، Kumagai T، Yamamoto A، Yoshitsu H، Sugiyama M (2006). "Crystallographic evidence that the dinuclear copper center of tyrosinase is flexible during catalysis". J. Biol. Chem. ج. 281 ع. 13: 8981–8990. DOI:10.1074/jbc.M509785200. PMID:16436386.

هذه بذرة مقالة عن الإنزيمات بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها.

[1] معجم مصطلحات علم الحشرات (بالعربية والإنجليزية)، القاهرة: مجمع اللغة العربية بالقاهرة، 2012، ص. 442، OCLC:1227786909، QID:Q124360300

[2] "معلومات عن تايروسيناز على موقع pfam.xfam.org". pfam.xfam.org. مؤرشف من الأصل في 2019-12-14.

[3] "معلومات عن تايروسيناز على موقع genenames.org". genenames.org. مؤرشف من الأصل في 2019-11-21.

[4] "معلومات عن تايروسيناز على موقع identifiers.org". identifiers.org. مؤرشف من الأصل في 2019-12-14.

[pmid3146546-5] Barton DE، Kwon BS، Francke U (يوليو 1988). "Human tyrosinase gene, mapped to chromosome 11 (q14----q21), defines second region of homology with mouse chromosome 7". Genomics. ج. 3 ع. 1: 17–24. DOI:10.1016/0888-7543(88)90153-X. PMID:3146546.

[6] Pillaiyar T، Manickam M، Namasivayam V (ديسمبر 2017). "Skin whitening agents: medicinal chemistry perspective of tyrosinase inhibitors". Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. ج. 32 ع. 1: 403–425. DOI:10.1080/14756366.2016.1256882. PMC:6010116. PMID:28097901.

[Matoba-7] ببب: 1WX3; Matoba Y، Kumagai T، Yamamoto A، Yoshitsu H، Sugiyama M (2006). "Crystallographic evidence that the dinuclear copper center of tyrosinase is flexible during catalysis". J. Biol. Chem. ج. 281 ع. 13: 8981–8990. DOI:10.1074/jbc.M509785200. PMID:16436386.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]