مرافق الإنزيم-أ
مرافق الإنزيم-أ (بالإنجليزية: Coenzyme A أو CoA أو CoASH أو HSCoA) هو مرافق إنزيمي مشهور بدوره البارز في تكوين وأكسدة الأحماض الدهنية وفي أكسدة البيروفات في دورة حمض الستريك.[1][2][3]
مرافق الإنزيم-أ | |
---|---|
المعرفات | |
رقم CAS | 85-61-0 |
بوب كيم (PubChem) | 6816 |
مواصفات الإدخال النصي المبسط للجزيئات
|
|
|
|
الخواص | |
الصيغة الجزيئية | C21H36N7O16P3S |
الكتلة المولية | 767.535 |
في حال عدم ورود غير ذلك فإن البيانات الواردة أعلاه معطاة بالحالة القياسية (عند 25 °س و 100 كيلوباسكال) | |
تعديل مصدري - تعديل |
أسيتيل مرافق الإنزيم-أ
عدلاسيتيل مرافق الإنزيم-أ Acetyl-CoA أو Acetyl-Coenzym A هو مستبدل نشط لحمض الخليك (CH3CO-). وهو ينشأ في أجسام الكائنات الحية والإنسان خلال عمليات الأيض. الثلاثة عمليات أيض : أيض الدهون ، وأيض البروتينات ، وأيض الكربوهيدرات تنتج مرافق الإنزيم-أ كناتج وسطي .
ينتج أسيتيل مرافق الإنزيم-أ عند أكسدة الحمض الدهني ، حيث ينتج من الحمض الدهني جزيئان من Acetyl-CoA . فمثلا ينتج من تحلل أكسدة حمض البالمنتين المحوي على 16 ذرة كربون ، ينتج 8 جزيئات أسيتيل مرافق الإنزيم-أ . هذه العملية تتم هي الأخرى في ماتركس المتقدرة. خلال تلك العملية تنتج طاقة تستغلها الخلية.
بنيته
عدليتكون جزيء مرافق الإنزيم-أ Coenzym-A من عدة مركبات ، منها: نيوكليوتيد أدينوسينديفسفات ADP وهو فيتامين ب5 وحمض أميني هو السيستين ، وهم يرتبطون بعضهم البعض مع مكونات أخرى خلال العمليات الحيوية في الجسم .
بالتفصيل يتكون الكوإنزيم-أ من : 1- (3'-أدينوسين) ؛ 2- ديفوسفات ؛ 3- حمض بانتوئين؛ 4- β-Alanin ؛ 5- سيستيامين.
كما نعرض أجزاء بنية الكوإنزيم-أ لمن يرغب معرفته بالتفصيل في (الشكل 2) أكثر وضوحا:
إنتاج الطاقة
عدلمرافق الإنزيم-أ هو واحد من خمسة أنزيمات مساعدة ضرورية في آلية تفاعل دورة حمض الستريك. يوجد منه في الجسم جزيئات أسيتيل-كو-أ (أسيتيل-مرافق الإنزيم-أ ) وهذا الأسيتل هو المدخل الأساسي في دورة حمض الستريك ويتم الحصول عليه من الغذاء عند تحلل السكر (الكربوهيدلات) ، واستقلاب الأحماض الأمينية ، وأكسدة بيتا للأحماض الدهنية. هذه العمليات هي التحليل التقويضي الأساسي للجسم ، وهي ضرورية في تفكيك اللبنات الأساسية للخلية من الكربوهيدرات والأحماض الأمينية والدهون . [4] كل تلك الثلاثة طرق في عملية الهضم تنتج مرافق الإنزيم-أ (اختصارا: كو-أ) ، الذي يستغل بعد ذلك على شكل أسيتيل-كو-أ لإنتاج الطاقة، عبر تفاعلات متعددة تتم في دورة حمض الستريك في المتقدرات.
كما يوضح الشكل 3 ، من هضم الغذاء ينتج كو-أ ومنه ينتج أسيتيل-كو-أ الذي يدخل دورة حمض الستريك بغرض لأنتاج الطاقة للكائن الحي ، ويحمل هذا الطاقة جزيئات ATP .
خلال مسارات أخرى ينتج الجسم البروتينات ، والإنزيمات ، والجلوكوجين ، و الدهون التي تختزن في الجسم.
تخليق الأحماض الدهنية
عدلنظرًا لأن كو-أ ، من الناحية الكيميائية ، هو ثيول ، فإنه يمكن أن يتفاعل مع الأحماض الكربوكسيلية لتكوين ثيوإستر ، وبالتالي يعمل كحامل لمجموعة أسيل ، و يساعد في نقل الأحماض الدهنية من السيتوبلازم إلى الميتوكوندريا. يشار أيضًا إلى جزيء من كو-أ يحمل مجموعة أسيل ويسمى أسيل-كو-أ (acyl-CoA). عندما لا يكون كو-أ مرتبطا بمجموعة أسيل، يُشار إليه عادةً باسم "CoASH" أو "HSCoA". تسهل هذه العملية إنتاج الأحماض الدهنية في الخلايا ، والتي تعتبر ضرورية في بنية غشاء الخلية.
كو-أ هو أيضًا مصدر مجموعة الفوسفوبانتيثين التي تمت إضافتها كمجموعة اصطناعية إلى البروتينات مثل بروتين حامل الأسيل .[5][6]
مراجع
عدل- ^ "معلومات عن مرافق الإنزيم-أ على موقع chemspider.com". chemspider.com. مؤرشف من الأصل في 2019-03-29.
- ^ "معلومات عن مرافق الإنزيم-أ على موقع comptox.epa.gov". comptox.epa.gov. مؤرشف من الأصل في 2019-12-13.
- ^ "معلومات عن مرافق الإنزيم-أ على موقع mona.fiehnlab.ucdavis.edu". mona.fiehnlab.ucdavis.edu. مؤرشف من الأصل في 2019-02-16.
- ^ ألبرتس ب ، جونسون أ ، لويس جيه ، راف إم ، روبرتس ك ، والتر ف (2002). "الفصل الثاني: كيف تحصل الخلايا على الطاقة من الغذاء". البيولوجيا الجزيئية للخلية (بالإنجليزية) (الرابعة ed.).
{{استشهاد بكتاب}}
: Vancouver style error: بادئات in name 1 (help), الوسيط غير المعروف|Chapter-url=
تم تجاهله يقترح استخدام|chapter-url=
(help), and روابط خارجية في
(help)|Chapter-url=
- ^ Elovson J، Vagelos PR (يوليو 1968). "Acyl carrier protein. X. Acyl carrier protein synthetase". The Journal of Biological Chemistry. ج. 243 ع. 13: 3603–3611. DOI:10.1016/S0021-9258(19)34183-3. PMID:4872726.
- ^ Strickland KC، Hoeferlin LA، Oleinik NV، Krupenko NI، Krupenko SA (يناير 2010). "Acyl carrier protein-specific 4'-phosphopantetheinyl transferase activates 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase". The Journal of Biological Chemistry. ج. 285 ع. 3: 1627–1633. DOI:10.1074/jbc.M109.080556. PMC:2804320. PMID:19933275.