تفارغية
تحتاج هذه المقالة إلى الاستشهاد بمصادر إضافية لتحسين وثوقيتها. |
التفارغية هي صفة لمجموعة من الضوابط، تدعى الضوابط التفارغية (أو التنظيم التفارغي)، والتي تقوم بتنظيم ارتباط البروتين مع جزيء مؤثر في موقع نشط ما دون آخر.
يعرف الموقع الذي يرتبط فيه المؤثر باسم الموقع التفارغي. تسمح المواقع التفارغية للمؤثرات أن ترتبط مع البروتين، مما يؤدي غالباً إلى حدوث تغيرات في الهيئة. يمكن تقسيم المؤثرات حسب الأثر في تفعيل البروتين إلى مؤثرات تفارغية فعّالة ومؤثرات تفارغية مثبّطة.
تلعب التفارغية دوراً مهماً في تأشير الخلية،[1] كما أنها مهمة في تحديد قدرة الخلايا على ضبط فعالية الإنزيمات.
نموذج
عدليمكن تفسير العديد من التأثيرات التفارغية من خلال نموذج MWC المتفق عليه الذي طرحه مونود وويمان وتشنجوكس[2] أو من خلال النموذج المتسلسل (المعروف أيضًا باسم نموذج KNF) الذي وصفه كوشلاند ونيميثي وفيلمر.[3] ويفترض كلاهما أن الوحدات البروتينية الفرعية موجودة في أحد المطابقتين، المتوترة (T) أو المرخية (R)، وأن الوحدات الفرعية المسترخية تربط الركيزة بسهولة أكبر من تلك الموجودة في الحالة المتوترة. يختلف النموذجان كثيرًا في افتراضاتهما حول تفاعل الوحدة الفرعية والوجود المسبق لكلا الحالتين. بالنسبة للبروتينات التي توجد فيها وحدات فرعية في أكثر من مطابقتين، يمكن استخدام نموذج المناظر الطبيعية التفارغية الذي وصفه كوينديت وينشتاين وليفين[4] وقد يُسهل تطور تغييرات تكوينية واسعة النطاق ومنخفضة الطاقة التنظيم التفارغي، والتي تتيح تفاعلًا تفارغيًا طويل المدى بين مواقع الارتباط البعيدة.[5]
اقرأ أيضاً
عدلالمراجع
عدل- ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). "Proteins MOVE! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling". Adv in Protein Chemistry and Structural Biology. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. ج. 83: 163–221. DOI:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN:9780123812629. PMID:21570668. مؤرشف من الأصل في 2019-08-04.
- ^ Monod J، Wyman J، Changeux JP (مايو 1965). "On the nature of allosteric transitions:A plausible model". Journal of Molecular Biology. ج. 12: 88–118. DOI:10.1016/s0022-2836(65)80285-6. PMID:14343300.
- ^ Koshland DE، Némethy G، Filmer D (يناير 1966). "Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits". Biochemistry. ج. 5 ع. 1: 365–85. DOI:10.1021/bi00865a047. PMID:5938952.
- ^ Cuendet MA، Weinstein H، LeVine MV (ديسمبر 2016). "The Allostery Landscape: Quantifying Thermodynamic Couplings in Biomolecular Systems". Journal of Chemical Theory and Computation. ج. 12 ع. 12: 5758–5767. DOI:10.1021/acs.jctc.6b00841. PMC:5156960. PMID:27766843.
- ^ Eckmann JP, Rougemont J, Tlusty T (30 Jul 2019). "Colloquium : Proteins: The physics of amorphous evolving matter". Reviews of Modern Physics (بالإنجليزية). 91 (3): 031001. arXiv:1907.13371. Bibcode:2019RvMP...91c1001E. DOI:10.1103/RevModPhys.91.031001. ISSN:0034-6861. S2CID:199001124. Archived from the original on 2024-07-21.
 | هذه بذرة مقالة عن الكيمياء الحيوية بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها. |